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Quantification des interactions bio-moléculaires, en mesurant le mouvement des molécules au sein d’un gradient de température, par détermination du KD.

Analyses possibles:

  • Interaction moléculaire OUI/NON
  • Détermination de l’affinité (KD)
  • Criblage d’affinité

Avantages:

  • Optimisation/protocole flexible
  • Faisable avec différents types échantillons (proteines, acides nucléiques, petites molécules, membrane et vésicules)
  • Rapide (KD obtenu en 15min)
  • Large choix de tampon
  • Détection des agrégats
  • Large gamme d’affinité (du pM au mM)
photo du monolith de Nanotemper

Etude de la stabilité thermique des protéines et des peptides grâce à leur fluorescence intrinsèque.

Analyses possibles:

  • Contrôle qualité de la conformation des protéines et peptides
  • Interaction protéine-molécule OUI/NON
  • Optimisation des conditions de conservation
  • Comparaison de lots de protéines

Avantages:

  • Rapide (3min)
  • Faible quantité d’échantillons (10µL)
  • Pas besoin de marquage

​​​​​​Complémentaire aux analyses bio-moléculaires, ce lecteur permet d’effectuer des criblages fonctionnels sur cellules des molécules identifiées comme composés actifs et de déterminer des IC50. 

Analyses possibles:

  • FRET
  • TR-FRET
  • Polarisation de Fluorescence (FP)
  • HTRF
  • Luminescence
Photo du spectramax i5